Selon une étude menée par Binghamton University et l'University of Colorado Denver publiée dans Proceedings of the National Academy of Sciences, les chercheurs auraient réussi à cartographier la structure moléculaire d'un agrégat de protéines agressif qui provoque une accélération de la maladie d'Alzheimer.
Selon les chercheurs, environ 10% des cas d'Alzheimer résultent de mutations familiales. Les 90% restants sont causés par des protéines amyloïdes de type sauvage mal repliées.Ces derniers souhaitent comprendre les fondements moléculaires de la pathologie.
Comme le soulignent les chercheurs, la maladie d'Alzheimer commence à se développer lorsque des fragments de protéines toxiques, appelés bêta-amyloïdes, se forment en chaînes appelées fibrilles, qui s'appuient sur les cellules du cerveau et les détruisent. Les chercheurs ont utilisé la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire à l'état solide à haute résolution pour étudier ces fibrilles. LCes derniers croient que ces fibrilles pourraient posséder des variations importantes dans la structure moléculaire des dépôts d'amyloïde dans le cerveau humain. Plus important encore, les fibrilles pourraient servir de "semences" pour d'autres dépôts de fibrilles, qui constituent un facteur de risque potentiel dans la pathologie d'Alzheimer.
Ils ont découvert que cette variante pouvait conduire à l'ensemencement rapide de nouvelles fibrilles amyloïdes, ce qui pourrait contribuer à la propagation et à l'amplification du dépôt d'amyloïde dans le cerveau humain. Les chercheurs étudient plusieurs autres types de variants de fibrilles, en particulier la corrélation entre les variations structurelles, leurs capacités d'ensemencement et les niveaux de toxicité cellulaire qui en résultent
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