Des chercheurs découvrent la structure de la protéine associée à l'inflammation chez la maladie de Parkinson

Dans un article publié dans Nature Communications, des chercheurs du Saint Louis University  rapportent qu'ils ont déterminé la structure d'une protéine clé impliquée dans la réponse inflammatoire de l'organisme. Selon ces derniers, cette découverte ouvre la porte au développement de nouveaux traitements pour un large éventail de maladies, allant des maladies cardiaques, du diabète et du cancer aux maladies neurodégénératives, dont la maladie de Parkinson.

Les chercheurs ont étudié une enzyme longtemps étudiée mais peu comprise, la phospholipase A2β indépendante du calcium (iPLA2β) qui sépare les phospholipides dans la membrane. Il produit des signaux importants après une blessure pour initier la réponse inflammatoire. Les chercheurs souhaitaient savoir comment l'enzyme est activée au cours d'une blessure, comment elle hydrolyse les substrats et comment elle se ferme, en désactivant la réponse inflammatoire.

Des recherches antérieures auraient permis de découvrir que la protéine jouait un rôle dans le système cardiovasculaire en réponse à une ischémie ou une blessure. Les recherches auraient également découvert par la suite qu'il est également impliqué dans le cycle de production d'insuline et, lorsqu'il est déréglé, peut conduire au diabète de type I. Les chercheurs mentionnent également qu'il y a moins de 10 ans, on aurait découvert chez les patients présentant des problèmes neurodégénératifs. Par exemple, des mutations héréditaires de ce gène ont été identifiées chez des patient 

C'est pour cette raison que la protéine porte également un deuxième nom, PARK14, en raison de nombreuses mutations héréditaires de ce gène identifiées chez les patients atteints de la maladie de Parkinson au début. Les chercheurs ont constaté que la protéine jouait différents rôles dans différents tissus et parties de la cellule. Les rôles changeants de la protéine ont ajouté aux difficultés dans la compréhension de son fonctionnement. Selon ces derniers, l'action de la protéine pouvait être nuisible, contribuant aux maladies cardiovasculaires, au diabète et aux métastases cancéreuses.

Les chercheurs ont utilisé la cristallographie aux rayons X pour recueillir des données. Le procédé consiste à faire croître un cristal de la protéine, à tirer des rayons X à travers le cristal et à analyser le diagramme de diffraction généré sur une plaque de détection afin de détailler la structure tridimensionnelle de la protéine.

Selon les chercheurs, grâce au séquençage génétique, les chercheurs peuvent maintenant déterminer quelles parties d'une protéine causent des maladies. L'information génétique incluant la structure 3D offrira aux chercheurs un nouvel outil.